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CareLit · DOI-Nachweis · Klinische Pädiatrie

The dimerization domains of MLL are potential therapeutic targets in t(4;11)-leukemias

B Pless, C Oehm, T Dingermann, R Marschalek · Klinische Pädiatrie · Ausgabe 05/2010

DOI 10.1055/s-0030-1254491

Bibliografische Angaben

Nachweis in CareLit

Autor:innenB Pless, C Oehm, T Dingermann, R Marschalek
ZeitschriftKlinische Pädiatrie
Ausgabe05/2010
Jahrgang / SeitenNicht angegeben

Kernaussage aus der Literatur

Abstract-Vorschau

The human MLL protein – as well as the leukemogenic AF4-MLL fusion protein are specifically hydrolyzed by the endopeptidase Taspase1. The resulting protein fragments are able to form an intramolcular dimer which is necessary for complex formation and stability of both proteins. We have dissected the two dimerization domains, named FYRN and FYRC, by B-2-H experiments, pull-down experiments using recombinant proteins…

Zitieren

Zitierempfehlung

B Pless, C Oehm, T Dingermann, R Marschalek (2010) The dimerization domains of MLL are potential therapeutic targets in t(4;11)-leukemias. Klinische Pädiatrie (05). https://doi.org/10.1055/s-0030-1254491

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