CareLit Fachartikel

Das Kollagenmimetikum GPO setzt Leberkollagen-gespeichertes proMMP–2 frei, was zu einer Generierung von aktivem MMP–2 und erhöhter Zellmobilität/-invasivität führt.

M Rühl, M Seja, C Freise, U Erben, D Schuppan, R Farndale, M Zeitz, R Somasundaram · Zeitschrift für Gastroenterologie · 2006 · Heft 01

Dokument
1010089
CareLit-ID
Jahr
2006
Publikation
PDF
nein
Metadaten
DOI
ja
zitierfähig

Bibliografische Angaben

Zeitschrift
Zeitschrift für Gastroenterologie
Autor:innen
M Rühl, M Seja, C Freise, U Erben, D Schuppan, R Farndale, M Zeitz, R Somasundaram
Ausgabe
Heft 01 / 2006
Seiten
–
Erschienen: 2006-01-16 00:00:00
ISSN
0044-2771

Zusammenfassung

Einleitung: Matrix-Metalloproteinase 2 (MMP–2) degradiert denaturierte Kollagene sowie Kollagen I und spielt eine Schlüsselrolle bei der Leberfibrose. Wir konnten u.a. mittels Surface-Plasmon-Resonance (SPR) zeigen, dass proMMP–2 an native tripel-helikale Leberkollagene, welche die Hauptbestandteile des fibrotischen Lebergewebes darstellen, bindet und dort gespeichert wird. Diese Bindung wird über die kollagene tripelhelikale Sekundärstruktur vermittelt. Über den Einfluss von tripelhelikalen Kollagenmimetika (GPO) auf die Freisetzung und Aktivierung von Kollagen- gebundenem proMMP–2 in zirrhotischer Leber und de…

Schlagworte

Fibrolyse Fibrose Kollagen Matrix-Metalloproteinasen Zeitschrift für Gastroenterologie