Phosphorylierung von Klasse II Histondeacetylasen durch Proteinkinase D2 (PKD2) erfordert spezifische posttranslationale Modifikationen der Kinase

Einleitung: PKD2 ist eine Serin-Threoninkinase und gehört zur Proteinkinase D Familie. Die katalytische Aktivierung von PKDs erfolgt u.a. durch G-Protein gekoppelte Rezeptoren (GPCRs). PKD2 ist in unterschiedlichen subzellulären Kompartimenten wie Golgi-Apparat, Zytoplasma und Zellkern lokalisiert. Ziele: In dieser Arbeit untersuchten wir, welche posttranslationalen Modifikationen an PKD2 notwendig sind, um ein nukleäres Substrat, Histondeacetylase 7 (HDAC7) zu phosphorylieren. Methodik: Die Identifizierung der durch Gastrin in AGS-B Magenkarzinomzellen induzierten Serinphosphorylierung von PKD2 erfolgte mittels…