Neue Aspekte der durch die PFK-2/FBPase-2 vermittelten Aktivierung der Glucokinase

Fragestellung: Das niedrigaffine glucosephosphorylierende Enzym Glucokinase (GK) ist in der Lage, extrazelluläre millimolare Glucosekonzentrationen an glykolytische Fluxänderungen innerhalb der Zelle zu koppeln. Diese Glucosesensorfunktion rückt die Regulationsmechanismen der GK in den Mittelpunkt der Betrachtung. Das Enzym 6-Phosphofructo-2-kinase/Fructose-2,6-bisphosphatase (PFK-2/FBPase-2) konnte als Interaktionspartner der GK identifiziert werden. Die PFK-2/FBPase-2 aktiviert die GK und führt so zu einer effizienteren Einschleusung von Glucose in den oxidativen Stoffwechsel und zu einem Anstieg der glucosein…