CareLit Fachartikel

SUMO als Modulator von Proteinstabilität und -aggregation bei M. Parkinson

J.H Weishaupt · Aktuelle Neurologie · 2008 · Heft 09

Dokument
1133833
CareLit-ID
Jahr
2008
Publikation
PDF
nein
Metadaten
DOI
ja
zitierfähig

Bibliografische Angaben

Zeitschrift
Aktuelle Neurologie
Autor:innen
J.H Weishaupt
Ausgabe
Heft 09 / 2008
Seiten
–
Erschienen: 2008-09-02 00:00:00
ISSN
0302-4350
DOI
10.1055/s-0028-1087008

Zusammenfassung

SUMO (small ubiquitin-like modifier) besitzt Sequenz- und Struktur-Ähnlichkeit mit Ubiquitin, und SUMOylierung (posttranslationale Protein-Modifikation durch kovalente SUMO-Bindung) ist biochemisch der Ubiquitinilierung sehr ähnlich. Sie unterscheidet sich jedoch hinsichtlich ihrer zellulären Funktion von Ubiquitinilierung. Die funktionellen Konsequenzen sind wesentlich vielseitiger, und umfassen unter anderem die Regulation der Proteinfunktion, subzellulärer Verteilung, Löslichkeit sowie Stabilität und Modulation von Protein-Protein-Interaktionen. Angesichts des Einflusses auf Proteinlöslichkeit und -Stabilität…

Schlagworte

Sumoylierung Parkinson Ubiquitinilierung Stabilität Untersucht Aggregation Small Ubiquitin-Like Modifier Besitzt Sequenz Struktur-Ähnlichkeit Aktuelle Neurologie