CareLit Fachartikel

Polymorphe Varianten von Glukuronidierungsenzymen– veränderte katalytische Aktivität und subzelluläre Umverteilung

U Ehmer, A Vogel, B Krone, A Barut, MP Manns, CP Strassburg · Zeitschrift für Gastroenterologie · 2004 · Heft 02

Dokument
1161679
CareLit-ID
Jahr
2004
Publikation
PDF
nein
Metadaten
DOI
ja
zitierfähig

Bibliografische Angaben

Zeitschrift
Zeitschrift für Gastroenterologie
Autor:innen
U Ehmer, A Vogel, B Krone, A Barut, MP Manns, CP Strassburg
Ausgabe
Heft 02 / 2004
Seiten
–
Erschienen: 2004-02-02 00:00:00
ISSN
0044-2771
DOI
10.1055/s-2004-816099

Zusammenfassung

UDP-Glukuronosyltransferasen katalysieren die Glukuronidierung von xenobiotischen und endobiotischen Substraten und sind Risikogene der hepatozellulären Karzinogenese. UGT-Proteine werden in der inneren Membran des endoplasmatischen Retikulums exprimiert. Auf dem humanen UGT1A-Genort wurden bislang mindestens 15 SNPs identifiziert. In dieser Studie untersuchten wir subzelluläre Verteilung und katalytische Aktivitäten der kürzlich identifizierten UGT1A1, UGT1A4 und UGT1A7 SNPs. Methoden: Yellow und red fluorescent protein fusionsproteine (pEYFE, pERFE) wurde von UGT1A4*1, UGT1A4*2 und UGT1A4*3, UGT1A1*1 und der H…

Schlagworte

Risikogene SNP UGT hepatische Glukuronidierung Ugt1A7 Ugt1A4 Glukuronidierung Exprimiert Verteilung Ugt1A1 Zeigten Varianten Veränderte Katalytische Subzelluläre Wurden