CareLit Fachartikel

Identifizierung von 14–3-3 Bindungsstellen in Insulinrezeptorsubstrat-2

S Neukamm, C Mackintosh, NA Morrice, R Lehmann, HU Häring, ED Schleicher, C Weigert · Diabetologie und Stoffwechsel · 2011 · Heft 05

Dokument
1170219
CareLit-ID
Jahr
2011
Publikation
PDF
nein
Metadaten
DOI
ja
zitierfähig

Bibliografische Angaben

Zeitschrift
Diabetologie und Stoffwechsel
Autor:innen
S Neukamm, C Mackintosh, NA Morrice, R Lehmann, HU Häring, ED Schleicher, C Weigert
Ausgabe
Heft 05 / 2011
Seiten
–
Erschienen: 2011-05-09 00:00:00
ISSN
1861-9002
DOI
10.1055/s-0031-1277469

Zusammenfassung

14–3-3 Proteine binden an phosphorylierte Serin/Threoninreste ihrer Interaktionspartner und steuern darüber intrazelluläre Prozesse. Insulinrezeptorsubstrat (IRS)-2 wurde als 14–3-3 Bindungsprotein identifiziert, die Regulation dieser Interaktion und die Auswirkung auf den Insulin/IGF-1 Signalweg sind unbekannt. GFP-IRS-2 Konstrukte wurden in HEK293 Zellen transfiziert, mit GFP-Trap® gereinigt und 14–3-3 Bindungsassays durchgeführt. Potentielle Serin/Threoninphosphorylierungsstellen in IRS-2 wurden mit Massenspektrometrie identifiziert und durch Alaninmutanten die Bedeutung dieser Stellen für die IRS-2/14–3-3 In…

Schlagworte

14-3-3-Proteine Antikörper Alanin Diabetologie und Stoffwechsel