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Zur Biochemie und Physiologie der Kollagentypen

Hörmann, H. · Zeitschrift für Orthopädie und Unfallchirurgie · 1990 · Heft 04 · S. 138 bis 146

Dokument
612156
CareLit-ID
Jahr
1990
Publikation
PDF
nein
Metadaten
DOI
ja
zitierfähig

Bibliografische Angaben

Zeitschrift
Zeitschrift für Orthopädie und Unfallchirurgie
Autor:innen
Hörmann, H.
Ausgabe
Heft 04 / 1990
Jahrgang 10
Seiten
138 bis 146
Erschienen: 1990-10-01 00:00:00
ISSN
0720-9355;2567-5761

Zusammenfassung

ZusammenfassungKollagene stellen eine Gruppe von Proteinen des Bindegewebes dar, die als gemeinsames Merkmal eine charakteristische Dreikettenstruktur aufweisen. Voraussetzung für ihre Ausbildung ist, daß in jeder der drei Ketten jede dritte Position mit Glyzin besetzt ist. Außerdem sind Prolin und Hydroxyprolin häufig vorkommende Aminosäuren. Diese gestreckte, verhältnismäßig steife Tripelhelix bestreitet bei den interstitiellen Kollagenen vom Typ I in Haut, Sehnen oder Knochen, Typ II im Knorpel oder Typ III in der Aortenwand über 90% des Monomerenmoleküls. In Vorstufen dieser Monomeren sind sowohl an der N-te…

Schlagworte

Aminosäuren Aorta Biochemie Zeitschrift für Orthopädie und Unfallchirurgie