CareLit Fachartikel

Chaperon Proteine steuern die alpha-Synuclein Aggregation und Degradation

J Klucken, PJ McLean, BT Hyman, U Bogdahn, J Winkler · Aktuelle Neurologie · 2007 · Heft 09

Dokument
814169
CareLit-ID
Jahr
2007
Publikation
PDF
nein
Metadaten
DOI
ja
zitierfähig

Bibliografische Angaben

Zeitschrift
Aktuelle Neurologie
Autor:innen
J Klucken, PJ McLean, BT Hyman, U Bogdahn, J Winkler
Ausgabe
Heft 09 / 2007
Seiten
–
Erschienen: 2007-09-11 00:00:00
ISSN
0302-4350

Zusammenfassung

Aggregation und Toxizität von alpha-Synuclein (aSYN) spielen bei der Pathogenese des Morbus Parkinson (PD), der Demenz vom Lewy-Körperchen Typ (DLB), sowie bei anderen Synucleinopathien eine entscheidende Rolle. Bisher wurden Degradationsmechanismen untersucht, durch die die potentiell toxischen, fehlgefalteten und aggregierten aSYN-Proteinen abgebaut werden können. In diesem Prozess konnte für die Familie der Chaperone-Proteine eine Zell-protektive Funktion gezeigt werden, die sowohl durch ihre Faltungs-korrigierenden Eigenschaften als auch durch die Zuführung fehlgefalteter Proteine zur Degradation erklärt wir…

Schlagworte

Aktuelle Neurologie