CareLit Fachartikel

Untersuchungen zum Einfluss des ER-spezifischen antioxidativen Enzyms Peroxiredoxin 4 auf Insulinbiosynthese und Sekretion in insulinproduzierenden INS-1E Zellen

I Mehmeti, S Lortz, S Lenzen · Diabetologie und Stoffwechsel · 2014 · Heft 05

Dokument
873249
CareLit-ID
Jahr
2014
Publikation
PDF
nein
Metadaten
DOI
ja
zitierfähig

Bibliografische Angaben

Zeitschrift
Diabetologie und Stoffwechsel
Autor:innen
I Mehmeti, S Lortz, S Lenzen
Ausgabe
Heft 05 / 2014
Seiten
–
Erschienen: 2014-05-06 00:00:00
ISSN
1861-9002
DOI
10.1055/s-0034-1375051

Zusammenfassung

Fragestellung: Die oxidative Proteinfaltung im ER-Lumen wird durch Protein-Disulfid-Isomerase sowie ER-Oxidoreductin-1 katalysiert. Dabei entsteht pro Disulfidbrückenbindung ein H2O2-Molekül. Kürzlich wurde postuliert, dass Peroxiredoxin 4 (Prdx4) das durch ER-Oxidoreductin-1 produzierte H2O2 als treibende Kraft für die Bildung weiterer Disulfidbrücken zu faltenden Protein nutzt. Daher war es das Ziel dieser Studie, Prdx4 in insulinproduzierenden INS-1E-Zellen zu überexprimieren und seinen Einfluss auf die Insulinsekretion und Insulinbiosynthese zu untersuchen. Methodik: Prdx4 wurde in INS-1E-Zellen stabil übere…

Schlagworte

Insulinsekretion Prdx4-Überexpression Wurde Prdx4 Ins-1E-Zellen Mittels Stimulation Kontrollzellen Einfluss Insulinbiosynthese Er-Lumen Er-Oxidoreductin-1 Diabetologie und Stoffwechsel